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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  39 lines
  1. ***********************************************************************
  2. * Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site *
  3. ***********************************************************************
  4.  
  5. The pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases are FAD flavoproteins which
  6. contains a pair of redox-active cysteines involved in the transfer of reducing
  7. equivalents from the FAD cofactor to the substrate.   On the basis of sequence
  8. and  structural similarities [1]  these enzymes  can  be  classified  into two
  9. categories. The second category groups together the following enzymes:
  10.  
  11.  - Escherichia coli thioredoxin reductase (EC 1.6.4.5) (gene trxB) [2].
  12.  - Salmonella typhimurium  alkyl  hydroperoxide  reductase  protein F52a (gene
  13.    aphF) [3], an enzyme that serves to protect  the cell against damage to DNA
  14.    by alkyl hydroperoxides.
  15.  - NADH dehydrogenase (EC 1.6.99.3) from Bacillus strain YN-1 (gene ndh) [4].
  16.  - A probable oxidoreductase which is encoded  in the Clostridium pasteurianum
  17.    rubredoxin operon [5].
  18.  
  19. The sequence around the  two cysteines involved  in the redox-active disulfide
  20. bond is conserved and can be used as a signature pattern.
  21.  
  22. -Consensus pattern: C-x(2)-C-D-G-x(2)-[FY]-x(4)-[LIVM]-x-[LIVM](2)-G(3)-N
  23.                     [The two C's form the active site disulfide bond]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  26. -Last update: December 1992 / Text revised.
  27.  
  28. [ 1] Kurlyan J., Krishna T.S.R., Wong L., Guenther B., Pahler A.,
  29.      Williams C.H. Jr., Model P.
  30.      Nature 352:172-174(1991).
  31. [ 2] Russel M., Model P.
  32.      J. Biol. Chem. 263:9015-9019(1988).
  33. [ 3] Tartaglia L.A., Storz G., Brodsky M.H., Lai A., Ames B.N.
  34.      J. Biol. Chem. 265:10535-10540(1990).
  35. [ 4] Xu X., Koyama N., Cui M., Yamagishi A., Nosoh Y., Oshima T.
  36.      J. Biochem. 109:678-683(1991).
  37. [ 5] Mathieu I., Meyer J., Moulis J.M.
  38.      Biochem. J. 285:255-262(1992).
  39.